Метионин - Как начинается синтез белка - Молекулы и клетки - Мед Читалка

Метионин

Вернемся снова к метионину, с которого в нормальных условиях начинается построение белка. Мы уже говорили, что комплекс метионин — тРНК, при посредстве которого метионин помещается в первое положение, не обязательно должен содержать формильную группу. Очевидно, при сравнительно высокой концентрации магния сама формильная группа не играет существенной роли в нужном размещении аминокислоты. Здесь гораздо важнее характер самой тРНК: инициатором синтеза может служить только формилируемая разновидность тРНК, причем для своего действия она даже не нуждается в формильной группе. Благодаря каким же свойствам эта тРНК способна играть роль инициатора синтеза?

Разумно предположить, что рассматриваемая нами разновидность тРНК имеет какую-то особую конфигурацию, благодаря которой она соответствует какому-то вполне определенному участку рибосомы. Надо сказать, что по имеющимся данным рибосома имеет два участка для прикрепления тРНК.

Один из них — это участок для связывания аминоацил — тРНК («аминоацильный» центр); здесь располагается тРНК, только что доставившая аминокислоту. Другой участок на рибосоме — участок для связывания пептидил — тРНК («пептидильный» центр); здесь удерживается тРНК в момент образования пептидной связи между аминокислотой, соответствующей этой РНК, и ее ближайшим соседом в пептидной цепи (смотрите рисунок ниже).


Синтез белка идет на внутриклеточных частицах — рибосомах,
которые движутся вдоль «шифрованного текста» — информационной РНК,
считывая генетическую информацию

Синтез белка идет на внутриклеточных частицах — рибосомах, которые движутся вдоль «шифрованного текста» — информационной РНК, считывая генетическую информацию

Очевидно, рибосома имеет два центра, предназначенных для связывания молекул транспортных РНК: пептидильный центр и аминоацильный центр. По-видимому, структура тPHKF специально приспособлена для попадания в пептидильный центр, с чего и начинается синтез белковой цепи (на рисунке это структурное соответствие символизируется выемкой в прямоугольнике, обозначающем TPHKF). Другие тРНК, возможно, приобретают конфигурацию, необходимую для связывания с пептидильным центром, уже после того, как попадут на аминоацильный центр. Первый этап (вверху) состоит в том, что кодов: АУГ, расположенный в начале цепи (5´-фосфатный конец) информационной РНК, образует пару с антикодоном УАЦ. Предполагается, что он присутствует в тPHKF, доставляющей к месту синтеза формилметионин, с которого и начинается белковая цепь. Второй кодон АУГ образует пару с антикодоном УАЦ на тРНКм, доставляющей к месту синтеза молекулу обычного метионина. На втором этапе (внизу) молекула TPHKf покидает место синтеза, и пептидильный центр занимает тРНКм, которая удерживает теперь растущую пептидную цепь. На аминоацильный центр попадает валиновая тРНК.


Тогда вполне правдоподобно выглядит предположение, согласно которому конфигурация формилируемой тРНК, связывающей метионин, специально приспособлена для соединения с пептидильным центром, благодаря чему обеспечивается объединение первых двух аминокислот.

В пользу этой гипотезы говорят результаты экспериментов с антибиотиком пуромицином, выполненные в нашей лаборатории М. Бретчером и одним из авторов настоящей статьи (К. Маркером), а также Ф. Ледером и его сотрудниками.


«Молекулы и клетки», под ред. акад. Г.М.Франка