Вернуться к содержанию  Вернуться к содержанию
Главная / Молекулы и клетки / Структура антител / Иммуноглобулин гамма

Иммуноглобулин гамма

Никакого соответствия между классом и специфичностью нет. Самый крупный и легче всего выделяемый класс антител — иммуноглобулин гамма. Ему посвящено наибольшее число исследований, и далее мы всюду будем говорить только о нем.

Молекулярный вес иммуноглобулина гамма около 150 000, что примерно соответствует 23 000 атомов, из которых на долю углеводного компонента приходится не более 2—3%.

Как показали химические исследования, молекула иммуноглобулина гамма построена из четырех полипептидных цепей, которые, как и во всех других белках, составлены из расположенных последовательно аминокислот, связанных между собой пептидными связями.

Четыре цепи иммуноглобулина гамма делятся на две пары — каждая пара состоит из одинаковых цепей, но цепи разных пар различны, так что вся молекула состоит из двух одинаковых половин. Каждая половина содержит одну длинную (тяжелую) и одну короткую (легкую) цепь. Все четыре цепи удерживаются вместе дисульфиднымк связями, которые содержит внутри себя аминокислота цистин (смотрите рисунок ниже).

Иммуноглобулин гамма — главный класс антител

Иммуноглобулин гамма — главный класс антител

Это белок, молекулы которого состоят из четырех полипептидных цепей, удерживаемых вместе дисульфидными (S — S) связями. Две легкие цепи одинаковы, равно как и две тяжелые. В зависимости от источника выделения легкие цепи содержат от 210 до 230 аминокислотных остатков. В тяжелых цепях число остатков колеблется от 420 до 440. Поэтому длина цепей, расстояния между дисульфидными связями и места, в которых происходит ферментативное расщепление цепей, здесь показаны приблизительно. Фермент папаин расщепляет молекулу на три фрагмента (см. верхнюю часть рисунка): кристаллизующийся фрагмент Fc и два фрагмента Fab, которые кристаллизации не поддаются, но содержат центры связывания антигена. Примерно половина каждого фрагмента Fab (слева) имеет непостоянный аминокислотный состав. Изменение в остатке 191 носит наследственный характер. При расщеплении иммуноглобулина гамма пепсином (см. правую часть рисунка, внизу) фрагменты Fab остаются связанными друг с другом, поскольку разрыв происходит по другую сторону от центральной дисульфидной связи. Связанные фрагменты Fab образуют так называемый фрагмент (Fab')2.

При расщеплении дисульфидных связей тяжелая и легкая цепи все еще остаются связанными друг с другом. Если же их поместить в кислый раствор или, например, в раствор мочевины, то они разъединяются и благодаря своей разной длине могут быть выделены в виде двух фракций.


«Молекулы и клетки», под ред. акад. Г.М.Франка

Популярные статьи разделаПопулярные статьи раздела