Расщепление иммуноглобулина гамма

Молекулы иммуноглобулина гамма расщепляются также протеолитическими ферментами, например папаином. При этом молекула распадается на три примерно равные части. Два фрагмента, по-видимому, одинаковы, а третий заметно от них отличается. Фрагменты первого вида обозначают Fab (от слов fragment antigen binding — фрагмент, связывающий антиген), а фрагменты второго вида — Fc (от слов fragment crystalline — кристаллический фрагмент). Фрагмент Fab все еще сохраняет способность к образованию комплекса с антигеном, но в осадок с ним не выпадает. Каждый Fab содержит один центр связывания антигена; следовательно, одна молекула антитела должна обладать двумя центрами связывания. Фрагмент Fc, выделенный из кроличьего иммуноглобулина гамма, легко кристаллизуется. В то же время ни фрагменты Fab, ни целиком все антитело кристаллизации пока не поддаются.

Так как кристаллы легко получаются только из одинаковых молекулг был сделан вывод, что половинки тяжелой цепи, из которых получается фрагмент Fc, у всех молекул одинаковы, а специфичность антител определяется главным образом фрагментами Fab, в которых расположены центры связывания антигена.

Папаин, расщепляющий молекулу антитела на три фрагмента, может гидролизовать самые разные пептидные связи, однако в данном случае он расщепляет только несколько связей в середине тяжелой цепи; создается впечатление, что пептидные цепи фрагментов Fab и fc в антителах скручены в компактную структуру, недоступную действию молекул фермента. Итак, создается впечатление, что молекула состоит из трех компактных частей, которые соединены коротким гибким участком, расположенным в середине тяжелой цепи.

Полная структура молекулы белка, включая пространственную кон-фигурацию пептидных цепей и последовательность аминокислот в них, может быть расшифрована в настоящее время только методами рентгеновской кристаллографии. С фрагментом Fc такая работа уже начата. Что же касается формы молекул белка, то здесь многое может сказать электронная микроскопия.

Недавно были успешно проведены электронно-микроскопические исследования антител кролика. Изучение антител как таковых не позволяет получить четкую картину, — вероятно, их молекулы легко меняют свою структуру и не имеют определенной формы. Однако, используя антитела в комплексе с антигенами, удается получить хорошие снимки. М. Грин и Р. Валентайн получили препарат антител кролика, который был способен образовывать комплекс с производным бензола — динитрофенильной группой. Как еще много лет назад показал К. Ландштейнер, это можно сделать, если ввести кролику белок, в который предварительно введены динитрофенильные группы. Тогда в крови кролика образуются антитела, способные реагировать даже с теми динитрофенильными группами, которые входят в другие белки или молекулы меньшего размера.


«Молекулы и клетки», под ред. акад. Г.М.Франка