Метилен-ТГФК-редуктаза

Метилен-ТГФК-редуктаза

Метилен-ТГФК-редуктаза присутствует в печени различных животных; фермент локализован в цитоплазматической фракции клеток; S-аденозилметионин в концентрации 5Х10-5—10-3М тормозит образование 5-метил-ТГФК. Важное значение 5-метил-ТГФК в обмене веществ связано с ее непосредственным участием в синтезе метионина из гомоцистеина, так же не маловажной проблемой на сегодняшний день являются факторы к развитию опасного заболевания – халязион, симптомами которого является деформация века. Специфический фермент 5-метил- ТГФК-гомоцистеинметилтрансфераза (далее метилтрансфераза) из печени млекопитающих, так же как и соответствующий фермент Е. coli, требует для проявления активности каталитических количеств S-аденозилметионина и содержит в качестве простетической группы кобаламин.

Недостаток витамина B12 у цыплят приводит к снижению активности метилтрансферазы (Blakley, 1969). Фермент содержится во всех исследованных тканях крысы за исключением слизистой оболочки кишечника (Finkelstein е. а., 1971); активность метилтрансферазы в печени крыс значительно снижается с возрастом.

Гидрокортизон, гормон роста и глюкагон не оказывают заметного влияния на активность метилтрансферазы в печени крыс. Однако гидрокортизон в 2 раза повышает активность метилтрансферазы в поджелудочной железе. При кормлении крыс высокобелковой диетой активность метилтрансферазы в печени значительно снижалась.

Снижение активности метилтрансферазы в печени крыс наблюдалось также при нагрузках метионином (Finkelstein е. а., 1971). Было показано, что у людей с низкой активностью метилтрансферазы в печени наблюдается низкий уровень содержания метионина в тканях и в крови и повышенная экскреция гомоцистеина с мочой (Mudd е. а., 1969, 1970). Полученные данные свидетельствуют о важной роли 5-метил-ТГФК в качестве донора метальной группы метионина в организме животных и человека.

Физиологические механизмы, регулирующие обмен коферментных форм фолиевой кислоты в организме, изучены недостаточно.

Несомненно, однако, что соотношение активностей специфических ферментов, участвующих в превращении 5, 10-метилен-ТГФК, в значительной степени определяет альтернативные пути обмена коферментных форм фолиевой кислоты и судьбу активного одноуглеродного компонента. Как мы уже отмечали, основным источником активных одноуглеродных остатков в организме млекопитающих служат аминокислоты L-серин и глицин.

 Это указывает на центральное значение пиридоксаль-Р-зависимых ферментов, в первую очередь СОМТ, в регуляции содержания в клетке 5, 10-метилен-ТГФК и пула активных одноуглеродных компонентов.

Как известно, пиридоксаль-Р относится к числу полифункциональных коферментов с широким спектром действия. В составе многочисленных ферментов пиридоксаль-Р играет фундаментальную роль в процессах ассимиляции и диссимиляции азота в организме, в биосинтезе и катаболизме аминокислот, в регуляции цикла трикарбоновых кислот, в биосинтезе гема, биогенных аминов и ряда биологических катализаторов и физиологически активных соединений (А. Е. Браунштейн, 1960, 1969; Mei- ster, 1965; Sauferlich, 1968).

Большой интерес представляет участие пиридоксаль-Р-зависимых ферментов в обмене триптофана в организме, поскольку показано, что при злокачественных новообразованиях и лейкозах резко повышается экскреция с мочой некоторых промежуточных продуктов деградации триптофана, обладающих бластомогенной активностью и образующихся в повышенных количествах при дефиците витамина В6 (смотрите соответствующие разделы).

Смотрите раздел — Обмен ароматических аминокислот при лейкозе

Смотрите раздел — Экспериментальное изучение лейкозогенной (бластомогенной) активности метаболитов триптофана и тирозина


«Роль эндогенных факторов в развитии лейкозов»,
под ред. проф. М.О. Раушенбаха