Токсинообразование и вирулентность дифтерии

Конвертируемость штамма, по мнению М. Д. Крылова (1972), определяется его фаговариантом, а именно тем или иным сочетанием фагов А, В, G, D, F, G, Н (согласно схеме М. Д. Крыловой, 1970). Нетоксигенные коринебактерии фаговариантов ABCDFGH, ABCDFG, ABCDF, ABCDfg, ABD, ACDf, Af, А и CDf при условии достаточно высокой концентрации вируса tox+ способны конвертироваться в токсигенные, что дает основание отнести их к виду С. diphtheriae.

По утверждению подавляющего большинства авторов, дифтерию вызывают только токсигенные варианты коринебактерии, а нетоксигенные не обладают такой способностью. По данным Gill, Pappenheimer (1971), дифтерийный токcин секретируется клеткой С. diphtheriae в виде полипеитидной цепи с относительно молекулярным весом 62 000. Токсин вне живого организма биохимически инертен, он становится высокотоксичным при введении в ткани животного или в культуры тканей.

С помощью протеолитических ферментов (трипсин) токсин частично распадается на фрагменты А (24 000) и В (38 000), которые связаны между собой дисульфидными мостиками. Ни один из фрагментов токсина в отдельности не токсичен, только смесь их обладает активностью. Токсин, циркулирующий в токе крови, не разрушается, активация его происходит после связывания с клеткой.

С помощью клеточной пептидазы в клетку проводится легкий фрагмент токсина — фрагмент А, который и определяет ферментативную активность дифтерийного токсина. Изучение действия его на молекулярном уровне дало возможность предположить, что токсин действует как специфический ингибитор фермента аминоацилтрансферазы-2, участвующего в сборке полипептидных цепей из аминокислот (Gill et at, 1969).

«Руководство по воздушно-капельным инфекциям», И.К.Мусабаев