Окисление железа церулонлазмином

Мы убедились, что этот фермент может участвовать в образовании красного железосодержащего белка плазмы трансферрина (смотрите рисунок ниже).


Окисление железа церулонлазмином может играть существенную роль
в образовании трансферрина, железосодержащего белка плазмы

Окисление железа церулонлазмином может играть существенную роль в образовании трансферрина, железосодержащего белка плазмы

В ходе окисления медь захватывает электрон железа. Ион Fe2+ превращается в ион Fe3+. Установлено, что трансферрин передает свое железо прямо ретикулоцитам костного мозга — клеткам, в которых синтезируется гемоглобин и которые превращаются в молодые эритроциты. Апотрансферрин — не содержащий железа белок, циркулирующий в плазме.


Трансферрин затем отдает свое железо клеткам костного мозга, в которых производятся эритроциты, а они в свою очередь синтезируют гемоглобин. Как нам удалось установить, без участия церулоплазмина животные синтезируют трансферрин не настолько быстро, чтобы обеспечить потребность организма в железе для синтеза гемоглобина и других железосодержащих белков.

Участие церулоплазмина в синтезе гемоглобина подтверждается и другими данными. М. Шимизу обнаружил, что введение церулоплазмина оказывается в ряде случаев эффективным средством лечения некоторых форм анемии. Д. Мэтроун заметил, что при отравлении цинком концентрация церулоплазмина в плазме резко падает; это сопровождается развитием анемии и других нарушений обмена железо- и медьсодержащих соединений. В то же время в нашей лаборатории Т. Инаба и я заметили, что во время метаморфоза головастиков в какой-то момент сильно увеличивается содержание церулоплазмина в плазме; лишь после этого начинался синтез неличиночной формы гемоглобина, характерной для взрослой лягушки. Как я уже упоминал, при сильном недостатке меди животные в значительной мере утрачивают способность синтезировать гемоглобин. Приведенные здесь новые данные о роли церулоплазмина обещают в скором времени привести к более ясным представлениям о связи между обменом железа и меди.

Пожалуй, из ферментов, содержащих медь, самый интересный — тирозиназа; помимо прочих ее функций, она контролирует пигментацию кожи человека. Тирозиназа была одним из первых окислительных ферментов, открытых биохимиками. Первоначально она была обнаружена в грибах французскими исследователями Э. Бургело и Г. Бертраном в 1895 г. Химические свойства и биологическая активность тирозиназы интенсивно изучались многими учеными. Тирозиназа из хлебной плесени Neurospora получена в кристаллическом виде.


«Молекулы и клетки», под ред. акад. Г.М.Франка