Основные источники одноуглеродных компонентов

Вас интересуют экологически чистые товары для здоровья, косметики, товары для дома и необычные подарки? Посетите интернет магазин — http://atr24.ru/catalog/dhc. Здесь вы найдете подробное описание и инструкции ко всем полезным товарам, Вас порадует необычайное разнообразие выбора чаев в том числе из ягоды годжи. Действует система скидок которая необычайно вас порадует.

Основными источниками одноуглеродных компонентов, утилизируемых в цикле обмена фолиевой кислоты, служат аминокислоты L-серин и глицин.

Включение β-С-атома L-серина в ТГФК катализируется серин-оксиметилтраисферазой (СОМТ).

Биосинтез 5,10-метилен-ТГФК сопровождается реакцией альдольного разуплотнения β-С-атома и L-серина и обратимым превращением L-серина в глицин:

L-серин + ТГФК ^СОМТ/↔глицин 5,10-метилен-ТГФК.

СОМТ была получена в высокоочищенном состоянии из печени кролика (Schirch, Mason, 1963).

Молекулярный вес фермента, полученный методом Арчибальда, равен 331 000 + 8000. Высокоочищенный фермент в расчете на моль содержит 4 моля относительно прочно связанного пиридоксаль-Р (коферментная форма витамина В6).

В присутствии добавленного в систему пиридоксаль-Р очищенный фермент активируется на 35%, но активность фермента возвращается к исходной величине при диализе. Первоначальные сведения относительно необходимости пиридоксаль-Р в качестве кофермента СОМТ были получены Blakley (1955).

В дальнейшем было показано (Schirch, Mason, 1963), что пиридоксаль-Р в активном центре фермента образует Шиффово основание с Σ-аминогруппой лизина, характеризующееся максимумом поглощения при 430 нм; при обработке холофермента боргидридом натрия наблюдается быстрое исчезновение максимума абсорбции при 430 нм и появление нового максимума при 340 нм; из продуктов гидролиза фермента, обработанного NaBH4, выделен 2-пиридоксиллизин.

Препарат СОМТ, полученный в кристаллическом виде, не освобождается от пиридоксаль-Р при длительном диализе против 0,01 М калий-фосфатного буфера (pH 7,3), содержащего 0,01 М ЭДТА. Пиридоксаль-Р отделяется от холофермента лишь при обработке раствора цистеином, образующим с пиридоксаль-Р тиазолидин (Schirch, Mason, 1963), что сопровождается специфическим изменением спектра СОМТ и снижением каталитической активности фермента; полученный апофермент СОМТ активируется в присутствии пиридоксаль-Р. Образование апофермента СОМТ наблюдается также при инкубации фермента с D-аланином (Schirch, Jenkins, 1964).

Помимо реакции альдольного разуплотнения L-серина СОМТ может катализировать альдольное разуплотнение L-треонина и аллотреонина (Schirch, Gross, 1968) согласно уравнениям:

L-Треонин↔глицин + ацетальдегид
Аллотреонин↔глицин + ацетальдегид

ТГФК не является необходимым компонентом системы. Сродство аллотреонина к СОМТ в 26 раз выше, чем у L-треонина (величины Km соответственно равны 3Х10^-3 и 4Х10^-2М). Максимальная скорость расщепления аллотреонина в 2 раза выше, чем L-треонина. Таким образом, асимметрия β-С-атома треонина в значительной мере определяет его сродство к субстратной площадке фермента.

«Роль эндогенных факторов в развитии лейкозов»,
под ред. проф. М.О. Раушенбаха

Популярные статьи раздела